Enzimele (in limba greaca, “zymosis” inseamna “ferment”) sunt proteine produse de celulele vegetale si animale, care au rol de biocatalizator, in reactiile chimice care au loc in organism si, fara ele, practic, acest mecanism complex, care este corpul uman, nu ar putea functiona, deoarece reactiile biochimice s-ar desfasura prea incet, ceea ce ar “sufoca” activitatea celulelor.
Enzimele sunt responsabile de desfasurarea tuturor proceselor care ne tin in viata, de la de la digestie, functionarea sistemului nervos, sinteza hormonilor, detoxifiere, pana la imunitate, ereditate sau orice alt proces metabolic. O enzima, ca orice proteina, este sintetizata de celulele vii, pe baza informatiilor codate in ADN. Enzimele actioneaza pe baza combinarii cu substantele care trebuie procesate, transformandu-le in alte substante mai simple, necesare in organism sau invers, din substante simple pot sintetiza altele, complexe, indispensabile vietii.
De exemplu, enzimele din stomac, din intestin, din saliva etc. sunt esentiale pentru digestie, facilitand transformarea alimentelor in compusi pe care organismul, pe unii ii asimileaza, pe altii ii elimina. Fiecare enzima are un rol specializat, actionand fie numai asupra grasimilor sau numai asupra carbohidratilor, proteinelor, zaharurilor s.a.m.d. Orice dezechilibru, vizand chiar si numai o singura enzima, poate aduce prejudicii grave organismului. Pana la momentul actual, s-au identificat 4585 de enzime, conform site-ului Institutului european de bioinformatica.
Cercetarile au aratat ca, de exemplu, in interiorul unei bacterii exista aproximativ 1000 de tipuri diferite de enzime, lactaza fiind una dintre ele. Toate aceste substante circula libere in citoplasma, in asteptarea acelei componente chimice pe care o vor recunoaste ulterior. Exista sute de milioane de copii ale fiecarui catalizator organic (enzima) in parte, in functie de importanta unei anumite reactii chimice in interiorul unei celule, dar si de frecventa sa. Acesti catalizatori au atributii complexe in interiorul celulei, de la transformarea glucidelor in energia necesara construirii de pereti noi, pana la formarea de noi catalizatori care permit celulei sa se reproduca.
Pe de alta parte, utilizarea enzimelor pentru diagnosticarea afectiunilor reprezinta unul dintre cele mai mari beneficii aduse omenirii de catre descoperirile din domeniul biochimiei, inca din anii 1940, aceste substante punand bazele chimiei clinice, asa cum este ea cunoscuta astazi. Cu toate acestea, in mod surprinzator, domeniul complex al enzimologiei a luat amploare, abia in ultimele cateva decade. Foarte multe dintre metodele folosite pentru cercetarea stiintifica nu sunt inca aplicabile, la nivel global, si exista inca foarte multe domenii medicale in care potentialul reactiilor enzimatice ramane inca neexplorat.
Istoria enzimelor
Chimistul francez Anselme Payen este cel care a descoperit prima enzima, in 1833, intr-o solutie de malt. Printre primele studii in domeniul enzimologiei se numara cele ale chimistului de origine suedeza, Jon Jakob Berzelius, el fiind cel care a descoperit si definit proteinele, in 1838, in urma unor studii aprofundate, de peste zece ani. In anul 1926, se reuseste obtinerea formei pure a unei enzime, de catre James B. Sumner, profesor al Universitatii Cornell, acesta ajungand, dupa mai multi ani de munca si cautari, sa izoleze si sa cristalizeze ureaza, din vrejul de fasole.
Publicarea rezultatelor cercetarilor sale ii aduce acestui savant premiul Nobel, in anul 1947, premiu impartit cu John H. Northrop si Wendell M. Stanley, care descoperisera o procedura complexa, prin care se putea izola pepsina (alta enzima), exact in aceeasi perioada.
Clasificare si nomenclatura
In ceea ce priveste nomenclatura, majoritatea enzimelor (catalizatori organici) au ca sufix terminatia “aza”, exceptie facand doar cateva, precum pepsina, tripsina etc. Uniunea Internationala a Biochimistilor (International Union of Biochemistry – I.U.B) recomanda ca numele enzimelor sa cuprinda atat substratul asupra caruia acestea actioneaza, dar si tipul de reactie pe care o catalizeaza. Conform acestor standarde, de exemplu, uricaza, este denumita “urat-O2 –oxireductaza”, aceasta fiind enzima care metabolizeaza acidul uric, o substanta toxica, pe care organismul trebuie sa o neutralizeze si sa o elimine, pentru a nu se depune sub forma de cristale, ceea ce ar determina crize de guta sau litiaze urinare.
In mod similar, transaminazele sunt enzime hepatice, analiza lor oferind date precise despre sanatatea acestui organ (o valoare crescuta a acestor enzime putand fi semnul unei boli hepatice). Denumirea celorlate enzime se face dupa acelasi procedeu: lipaza (catalizeaza grasimile), amilaza (catalizeaza amidonul), proteaza (pentru proteine) etc.
Coenzimele sunt compusi organici care sustin activitatea enzimelor, pentru a accelera diverse procese biologice. Coenzima poate fi o vitamina sau poate fi produsa chiar de organism (dintr-o vitamina). Astfel, Coenzima A, de exemplu, intervine in metabolismul grasimilor sau al carbohidratilor, continand o vitamina din grupul B-urilor, Coenzima Q10 este antioxidanta, sustine actiunea enzimelor care genereaza energie celulara, nu este toxica si nici nu are reactii adverse. Mai mult, cercetari de ultima ora arata ca are efecte deosebit de favorabile in cazul afectiunilor cardiace.
In prezent, nenumarate experimente si studii vin sa conpleteze informatiile traditionale referitoare la enzime, devenind mai clar ca oricand potentialul urias de sanatate asociat acestor fermenti, care, nu numai ca sunt conditie obligatorie pentru functionarea organismului, dar pot ajuta enorm la regenerarea celulelor, la amanarea efectelor imbatranirii, la imbunatatirea energiei vitale. Din ce in ce mai multe voci specializate sustin ca si cancerul poate fi invins cu ajutorul enzimelor din alimentele de origine vegetala si animala, cu conditia sa nu fie pregatite termic.