Enzimele sunt proteine ce posedă funcții catalitice indispensabile pentru întreținerea vieții. Toate reacțiile chimice care au loc într-un organism viu sunt dependente de acțiunile catalitice ale enzimelor. În prezent există aproximativ 4000 de tipuri de enzime a căror acțiune este bine cunoscută.
Enzimele funcționează într-un mediu ușor similar cu cel al mediului unui corp al unui organism viu și întrețin viața prin sintetizarea și degradarea materiilor ce constituie elementele din care este făcut un organism și prin crearea de energie.
Ele funcționează ca niște cataliști foarte selectivi în așa fel încât catalizează anumite reacții și anumite materiale. Tehnologia utilizării enzimelor pentru îmbunătățirea calității vieții oamenilor este un element cheie al biotehnologiei.
Enzimele întâlnite în organismul uman apar în mod natural, ele accelerând toate reacțiile biochimice obișnuite. Ele sunt responsabile pentru toate funcțiile metabolice iar multe sunt indispensabile pentru însăși viața.
Toate alimentele sunt formate din proteine, grăsimi, carbohidrați și fibre. Enzimele ajută la descompunerea în componente din ce în ce mai mici până când ajung la forma lor de bază. Organismul utilizează acești compuși de bază pentru a se reconstrui și repara, pentru a-și reînnoi rezervele de energie și pentru a îndepărta toxinele.
Enzimele sunt clasificate în 6 categorii bazate pe tipul de reacție catalitică. Conform „Uniunii Internaționale a Biochimiei și Biologiei Moleculare”, acestea sunt oxidoreductaza, transferaza, hidrolaza, liaza, ligaza și izomeraza. Enzimele individuale sunt în continuare clasificate sistematic pe baza denumirii chimice a substanței modificate de enzimă și a mecanismului său de reacție. Enzimele sunt denumite prin folosirea de numere și litere, EC plus patru numere.
Corpul uman produce multe enzime digestive. Digestia alimentelor are loc în mai multe etape, începându-se în gură și trecând în stomac, ca mai apoi să ajungă în intestine. Atunci când alimentele intră în prima parte a intestinului, pancreasul produce enzime pancreatice pentru a descompune în continuare alimentele rămase.
În fiecare etapă, enzime specifice descompun diferite tipuri de alimente Descompunerea finală a moleculelor de alimente rămase are loc în ultima parte a instestinului.
Activitatea catalitică a enzimelor este afectată de o serie de factori. Temperatura este unul din factorii ce pot modifica activitatea enzimelor. Pe măsură ce temperatura crește, moleculele care reacționează au mai multă energie cinetică. Acest lucru duce la creșterea șanselor de coliziune reușită și la creșterea ratelor. Există o anumită temperatură la care activitatea catalitică a enzimelor este cea mai mare. Pentru enzimele din corpul uman, această temperatură optimă este în general găsită în jurul valorii de 37 de grade Celsius.
Peste această temperatură, structura enzimelor începe să se descompună, din moment ce la temperaturi mai mari legăturile intermoleculare și cele intramoleculare sunt rupte în timp ce moleculele enzimatice câștigă și mai multă energie cinetică.
PH-ul influențează la rândul său reacțiile enzimatice. Fiecare tip de enzimă funcționează într-un interval destul de mic al PH-ului. PH-ul optimal este acela unde activitatea este cea mai mare. Acest lucru are loc deoarece schimbări ale PH-ului pot duce la crearea sau ruperea legăturilor intermoleculare și intramoleculare, schimbând forma enzimelor și în același timp și eficacitatea lor.
Reacțiile catalitice ale enzimelor depind și de concentrațiile de enzimă și substrat. Dacă concentrația enzimelor sau a substratului este crescută, la fel crește și reacția enzimatică. Pentru o concentrație de enzime dată, viteza reacțiilor crește odată cu creșterea concentrației substanței de substrat până la un punct, dincolo de care orice creștere suplimentară a concentrației de substrat nu mai produce nici o schimbare semnificativă în ceea ce privește viteza reacțiilor.
În situația în care concentrația substratului este ridicată iar temperatura și Ph-ul sunt menținute constante, viteza de reacție este proporțională cu concentrația enzimei.
Unele substanțe reduc sau chiar pot să oprească activitatea catalitică a enzimelor în reacțiile biochimice. Aceste substanțe chimice se numesc inhibitori, pentru că inhibă reacțiile. Inhibitorii previn molecula de substrat de a se lega de enzimă.
Omenirea a fost preocupată de enzime din cele mai vechi timpuri, atunci când ele erau încă necunoscute. Fără să știe la acea vreme, oamenii au folosit tehnici de fermentare microbiană în procesarea alimentelor. În Egiptul Antic, pâinea sau berea erau produse prin fermentare. În Japonia există o lungă istorie de producere a băuturii sake prin fermentare încă din perioada Jomon. Acum se știe că enzimele sunt responsabile pentru fermentație.
Enzimele sunt utilizate la scară largă în comerț, de exemplu în industria detergenților, alimentelor și berii. Un tip de enzime este utilizat în detergenți „biologici” pentru a accelera descompunerea proteinelor din pete precum cele de sânge sau ou.
Există o serie de probleme ce apar în utilizarea comercială a enzimelor. De exemplu, fiind solubile în apă, sunt greu de recuperat iar unele produse pot inhiba activitatea enzimelor.
Cu toate acestea există și mai multe avantaje în folosirea lor în scop comercial. Enzimele sunt ușor de îndepărtat, pot fi ambalate separat și astfel pot fi utilizate pe o perioadă mai lungă de timp.
